Formazzjoni, Xjenza
Il-livelli ta 'organizzazzjoni strutturali tal-molekuli proteina jew l-istruttura proteina
L-istruttura tal-molekula proteina qed jiġu studjati għal aktar minn 200 sena. Hija magħrufa għal ħafna proteini. Xi wħud minnhom ġew sintetizzati (eż, l-insulina, RNase). L-unità strutturali u funzjonali bażiku ta 'molekuli proteina minn aċidi amino. Barra minn hekk il-gruppi karbossiliċi u amino u proteini fihom gruppi funzjonali oħra, li jiddeterminaw il-proprjetajiet tagħhom. Dawn il-gruppi jinkludu mqiegħda fil-molekula branchings proteina laterali: grupp carboxy ta 'aċidu aspartiku jew l-aċidu glutamiku, grupp ta' ammini tal lisina jew hydroxylysine, grupp guanidine tal arginine, il-grupp imidażol tal histidine, il-grupp idroksil ta 'serine u threonine, grupp phenol ta' tyrosine, il-grupp sulfhydryl ta cysteine, grupp disulfide tal cystine, thioether grupp ta 'methionine, qalba benzelnoe phenylalanine, ktajjen alifatiċi ta' aċidi amino oħra.
Hemm erba 'livelli ta' organizzazzjoni strutturali tal-molekuli proteina.
L-istruttura primarja tal-proteina. Amino aċidi fil-molekula proteina huma magħquda flimkien permezz ta 'bonds peptide, biex b'hekk jiffurmaw l-istruttura primarja. Hija tiddependi fuq il-kompożizzjoni kwalitattiva ta 'l-aċidi amino, in-numru tagħhom u s-sekwenza bejn l-komposti. L-istruttura primarja tal-proteina aktar sikwit huma ddeterminati mit Sanger. Il-proteina tat-test huwa trattat b'soluzzjoni ditroftorbenzola (DNP), li jifforma dinitrophenyl-proteina (proteina-DNP). Proteina Sussegwentement DNP-idrolizzat iffurmati molekula proteina fdal u l-aċidu DNP-amino. DNP-aċidu amino jiġi rkuprat minn din it-taħlita u idroliżi jitkejlu. Il-prodotti ta 'idroliżi huma amino aċidu u dinitrobenzine. Il-bqija tal-molekula proteina jirreaġixxu mal-porzjonijiet ġodda ta 'DNP sakemm il molekula sħiħa ma jitqassmu aċidi amino. Ibbażat fuq l-istudju kwantitattiv ta 'aċidi amino jagħmlu l-istruttura primarja tal-proteina ċirkwit individwali. struttura primarja magħrufa ta 'proteini insulina, mijoglobina, emoglobina, glukagon u ħafna oħrajn).
Bil-metodu ta 'proteina Edman huwa ttrattat bl-allyl phenyl. B'xi wħud minnhom jużaw enzimi proteolitiċi - trypsin, pepsin, chymotrypsin, peptidase, eċċ
L-istruttura sekondarja tal-proteina. Xjentisti Amerikani, permezz ta 'analiżi tar-raġġi X, sabet li l-ktajjen polypeptide proteina spiss jeżistu fil-forma ta' alfa-helices u strutturi kultant beta.
Alpha-helix huwa mqabbel ma tarag garigor, li jwettqu l-funzjoni tal-gradi ta 'residwi amino aċidi. Fil molekuli fibrillar proteini (ħarir fibroin) katina polypeptide huwa kważi kompletament mġebbda (beta-istruttura) u rranġati fil-forma ta 'sferi, stabbilizzat permezz bonds idroġenu.
Alpha-helix jistgħu jiġu ffurmati spontanjament fil-polipeptidi sintetiċi (dederon, najlon), li għandhom piż molekulari ta ' 10-20 elf. Iva. F'ċerti porzjonijiet tal-proteini molekula (insulina, emoglobina, RNase) jikser il-konfigurazzjoni spirali alpha tal-katina peptide, u huma ffurmati istruttura spirali ta 'tip ieħor.
L-istruttura terzjarja tal-proteina. porzjonijiet spirali tal-katina polypeptide tal-molekula proteina huma fir-relazzjonijiet differenti li jiddeterminaw terzjarja (tridimensjonali) l-istruttura, il-forma u l-għamla tal-volum tal-molekula proteina. Huwa maħsub li l-istruttura terzjarja tal-awtomatiku u sseħħ minħabba interazzjoni ma 'residwi amino aċidi tal-molekuli solventi. radikali b'hekk idrofobiċi "mfassla" fil-molekula proteina, li jiffurmaw żona xott tagħhom u gruppi idrofiliċi huma orjentati lejn is-solvent, li twassal għall-formazzjoni ta konfermi enerġetikament favorevoli molekula. Dan il-proċess huwa akkumpanjat bil-formazzjoni ta 'bonds intramolekulari. L-istruttura terzjarja tal-molekula proteina traskritti għall RNase, emoglobina, lysozyme tal-bajd tat-tiġieġ.
L-istruttura kwaternarju tal-proteina. Dan it-tip ta 'struttura tal-molekula proteina jseħħ bħala riżultat ta' assoċjazzjoni ta 'diversi subunitajiet integrati fi molekula waħda. F'kull sub-unita għandha struttura primarja, sekondarja u terzjarja.
Similar articles
Trending Now