Proteina: struttura u funzjoni. Proprjetajiet tal-proteini

Kif tafu, il-proteini huma l-bażi għat-twelid tal-ħajja fuq il-pjaneta tagħna. Skond it-teorija ta 'Oparin-Haldane, hija l-qatra coacervate li tikkonsisti minn molekuli peptidi li saru l-bażi għat-twelid tal-għixien. Dan huwa inkontestabbli, minħabba li l-analiżi tal-kompożizzjoni interna ta 'kwalunkwe rappreżentant tal-bijomassa turi li dawn is-sustanzi jeżistu kollox: pjanti, annimali, mikroorganiżmi, fungi, viruses. U huma ta 'natura diversa u makromolekulari.

L-ismijiet ta 'dawn l-istrutturi huma erba', dawn huma kollha sinonimu:

• Proteini;
• Proteini;
• Polipereptidi;
• Peptidi.

Molekuli tal-proteini

In-numru tagħhom huwa tassew innumerabbli. Barra minn hekk, il-molekuli tal-proteini kollha jistgħu jinqasmu f'żewġ gruppi kbar:

• Sempliċi - jikkonsistu biss f'sekwenzi ta 'amino aċidi marbuta minn bonds peptidi;
• Kumpless - l-istruttura u l-istruttura tal-proteina huma karatterizzati minn gruppi protolitiċi (prostetiċi) addizzjonali, imsejħa cofactors.

F'dan il-każ, molekuli kumplessi għandhom ukoll il-klassifikazzjoni tagħhom stess.

Gradazzjoni ta 'peptidi kumplessi

1. Il-glycoproteins huma proteini relatati mill-qrib u komposti tal-karboidrati. L-istruttura tal-molekula hi mwaħħla ma 'gruppi prostetiċi ta' mucopolysaccharides.
2. Lipoproteini - kompost kumpless ta 'proteina u lipidi.
3. Metalloprotejdi - bħala grupp prostetiku huma jonji tal-metall (ħadid, manganiż, ram u oħrajn).
4. Nukleoproteini - ir-relazzjoni ta 'proteini u aċidi nukleiċi (DNA, RNA).
5. Phosphoproteins - il-konformazzjoni tal-proteina u r-residwu ta 'l -aċidu ortofosforiku.
6. Il-kromoproteini huma simili ħafna għal metalloprotejdi, iżda l-element li huwa parti mill-grupp prostetiku huwa kumpless ikkulurit kollu (aħmar - emoglobina, aħdar - klorofilla, eċċ).

F'kull grupp eżaminat, l-istruttura u l-proprjetajiet tal-proteini huma differenti. Il-funzjonijiet li jwettqu wkoll ivarjaw skont it-tip ta 'molekula.

Struttura kimika ta 'proteini

Minn din il-perspettiva, il-proteini huma katina twila u massiva ta 'residwi ta' amino aċidi marbuta flimkien b'bonds speċifiċi msejħa bonds peptidi. Mill-istrutturi tal-ġenb ta 'l-aċidi joħorġu - radikali. Din l-istruttura tal-molekula ġiet skoperta minn E. Fisher fil-bidu tas-seklu 21.

Proteini, struttura u funzjonijiet tal-proteini ta 'wara ġew studjati f'aktar dettall. Deher ċar li l-aċidi amminiċi li jiffurmaw l-istruttura tal-peptide huma biss 20, iżda jistgħu jingħaqdu f'ħafna modi. Għalhekk id-diversità ta 'strutturi polypeptide. Barra minn hekk, fil-proċess li jgħixu u jwettqu l-funzjonijiet tagħhom, il-proteini jistgħu jgħaddu minn numru ta 'trasformazzjonijiet kimiċi. Bħala riżultat, dawn ibiddlu l-istruttura, u jidher tip ta 'konnessjoni kompletament ġdid.

Biex tinqata 'l-bond peptide, jiġifieri biex titkisser il-proteina, l-istruttura tal-ktajjen, huwa meħtieġ li tagħżel kundizzjonijiet stretti ħafna (l-azzjoni ta' temperaturi għoljin, aċidi jew alkali, katalizzatur). Dan huwa dovut għas-saħħa għolja tal- bonds kovalenti fil-molekula, jiġifieri fil-grupp peptide.

Is-sejbien tal-istruttura tal-proteina f'kondizzjonijiet tal-laboratorju jitwettaq bl-għajnuna tar-reazzjoni tal-bjuret - esponiment għall-polipetidu b'hydroxide tar-ram (II) preċipitat. Il-kumpless tal-grupp peptide u l-jonju tar-ram jagħtu kulur vjola qawwi.

Hemm erba 'organizzazzjonijiet strutturali ewlenin, li kull waħda minnhom għandha l-partikolaritajiet proprji tagħha fl-istruttura tal-proteini.

Livelli ta 'organizzazzjoni: struttura primarja

Kif imsemmi hawn fuq, il-peptide huwa sekwenza ta 'residwi ta' amino aċidi b'inclusions, coenzymes jew mingħajrhom. Allura l-istruttura primarja tissejjaħ struttura molekulari, li hija naturali, naturali, hija verament amino acids marbuta minn bonds peptide, u xejn aktar. Jiġifieri, il-polypeptide huwa lineari. F'dan il-każ, il-partikolaritajiet tal-istruttura tal-proteini ta 'tali pjan huma li taħlita bħal din ta' aċidi hija l-fattur determinanti għall-funzjoni tal-molekula tal-proteina. Minħabba l-preżenza ta 'dawn il-karatteristiċi huwa possibbli mhux biss li tidentifika l-peptide, iżda wkoll biex tbassar il-proprjetajiet u r-rwol ta' kompletament ġdid, li għadu mhux miftuħ. Eżempji ta 'peptidi li għandhom struttura primarja naturali huma l-insulina, il-pepsin, il-chymotrypsin u oħrajn.

Konformazzjoni sekondarja

L-istruttura u l-proprjetajiet tal-proteini f'din il-kategorija jvarjaw xi ftit. Din l-istruttura tista 'tkun iffurmata inizjalment min-natura, jew meta tkun esposta għal idrolisi primarja iebsa, temperatura, jew kundizzjonijiet oħra.

Din il-konformazzjoni għandha tliet varjetajiet:

1. Ċaqliq lixx, regolari, stereoregolari, mibni minn residwi ta 'amino aċidi, li jdawwru madwar l-assi prinċipali tal-ġonta. Huma jinżammu flimkien biss permezz ta 'bonds ta' idroġenu li jinħolqu bejn l-ossiġnu ta 'grupp peptidu wieħed u l-idroġenu l-ieħor. U l-istruttura hija meqjusa bħala korretta minħabba li d-dawriet huma ripetuti b'mod ugwali kull 4 links. Tali struttura tista 'tkun jew xellugija jew ferita tal-lemin. Iżda fil-biċċa l-kbira tal-proteini magħrufa, l-isomer dextrorotatorju jippredomina. Konformazzjoni bħal din ġeneralment tissejjaħ strutturi alfa.
2. Il-kompożizzjoni u l-istruttura tal-proteini tat-tip li jmiss hija differenti minn dik preċedenti billi l-bonds ta 'l-idroġenu huma ffurmati mhux bejn numru ta' fdalijiet fuq naħa waħda tal-molekula iżda bejn bogħod ħafna u distanza kbira biżżejjed. Għal din ir-raġuni, l-istruttura sħiħa tieħu l-forma ta 'diversi ktajjen undulating, serpentine-polypeptide. Hemm karatteristika waħda li għandha turi proteina. L-istruttura ta 'amino acids fuq il-fergħat għandha tkun qasira kemm jista' jkun, bħal pereżempju fil-glycine jew alanine. Dan it-tip ta 'konformazzjoni sekondarja tissejjaħ folji beta għall-abilità li twaħħal flimkien meta tifforma struttura komuni.
3. L-istruttura tal-proteina li tappartjeni għat-tielet tip tindika bħala frammenti kumplessi, imxerrda u disturbati li m'għandhomx stereoregularità u li huma kapaċi jbiddlu l-istruttura taħt l-influwenza tal-kundizzjonijiet esterni.

Eżempji ta 'proteini li għandhom struttura sekondarja min-natura ma ġewx identifikati.

Edukazzjoni terzjarja

Din hija konformazzjoni pjuttost kumplessa, imsejħa l- "globula". X'inhi din il-proteina? L-istruttura tiegħu hija bbażata fuq l-istruttura sekondarja, iżda jiġu miżjuda tipi ġodda ta 'interazzjonijiet bejn l-atomi tal-grupp, u l-molekula kollha tidher li hija mitwija, u b'hekk jorjenta ruħu biex jiżgura li l-gruppi idrofili jiġu diretti lejn il-globula u l-gruppi idrofobiċi huma diretti' l barra.

Dan jispjega l-ħlas tal-molekula tal-proteina f'soluzzjonijiet tal-ilma kollojdali. Liema tipi ta 'interazzjonijiet hemm?

1. Il-bonds tal-idroġenu jibqgħu mhux mibdula bejn l-istess partijiet bħal fl-istruttura sekondarja.
2. Interazzjonijiet idrofobiċi (idrofili) - jinqalgħu meta l-polipiptuż ikun maħlul fl-ilma.
3. Attrazzjoni joniċi - iffurmata bejn il-gruppi ta 'fdalijiet ta' amino aċidi li huma differenti b'mod ċar (radikali).
4. Interazzjonijiet kovalenti - jistgħu jiffurmaw bejn siti speċifiċi ta 'aċidu - molekuli ta' cysteine, jew pjuttost, dnub tagħhom.

Għalhekk, il-kompożizzjoni u l-istruttura tal-proteini li għandhom struttura terzjarja jistgħu jiġu deskritti bħala ktajjen polypeptide mitwija f'lamuli, li jżommu u jistabbilizzaw il-konformazzjoni tagħhom permezz ta 'tipi differenti ta' interazzjonijiet kimiċi. Eżempji ta 'peptidi bħal dawn huma: fosfoglycerate kenase, tRNA, alpha-keratin, fibroin silk, u oħrajn.

Struttura kwaternarja

Din hija waħda mill-globuli l-aktar kumplessi li jiffurmaw il-proteini. L-istruttura u l-funzjonijiet ta 'proteini ta' dan it-tip huma multidimensjonali u speċifiċi ħafna.

X'inhi din il-konformazzjoni? Dan huwa ftit (f'xi każijiet tużżani) ta 'ktajjen kbar u żgħar tal-polypeptide li huma ffurmati indipendentement minn xulxin. Iżda mbagħad, minħabba l-istess interazzjonijiet li aħna kkunsidrati għall-istruttura terzjarja, dawn il-peptidi kollha huma mibrumin u marbutin flimkien. B'dan il-mod, jinkisbu glikuli conformational kumplessi li jistgħu jinkludu kemm atomi tal-metall, gruppi ta 'lipidi u gruppi ta' karboidrati. Eżempji ta 'dawn il-proteini huma: DNA polymerase, proteina fuq pakkett tat-tabakk, emoglobina, u oħrajn.

L-istrutturi peptidi kollha eżaminati minna għandhom il-metodi ta 'identifikazzjoni tagħhom fil-laboratorju, ibbażati fuq possibbiltajiet moderni ta' użu ta 'kromatografija, ċentrifugazzjoni, mikroskopija elettronika u ottika u teknoloġiji tal-kompjuter għolja.

Funzjonijiet imwettqa

L-istruttura u l-funzjonijiet tal-proteini huma marbuta mill-qrib ma 'xulxin. Jiġifieri, kull peptide għandu rwol partikolari, uniku u speċifiku. Hemm ukoll dawk li huma kapaċi jwettqu bosta operazzjonijiet sinifikanti f'ċellula waħda ħajja. Madankollu, huwa possibbli li tesprimi f'forma ġeneralizzata l-funzjonijiet bażiċi tal-molekuli tal-proteini fl-organiżmi tal-bnedmin ħajjin:

1. Provvista ta 'traffiku. Organiżmi uniċellulari, jew organelles, jew xi tipi ta 'ċelloli huma kapaċi jiċċaqalqu, kontrazzjoni, moviment. Dan huwa pprovdut minn proteini li huma parti mill-istruttura ta 'l-apparat bil-mutur tagħhom: cilia, flagella, membrana ċitoplasmika. Jekk nitkellmu dwar inabbiltà li ċċelebraw iċ-ċelluli, il-proteini jistgħu jikkontribwixxu għat-tnaqqis tagħhom (myosin tal-muskolu).
2. Funzjoni nutrizzjonali jew ta 'riżerva. Huwa akkumulazzjoni ta 'molekuli ta' proteini fil-bajd, l-embrijuni u ż-żerriegħa tal-pjanti biex ikompli jkabbar in-nutrijenti nieqsa. Meta jinqasmu, il-peptidi jagħtu aċidi amminiċi u sustanzi bijoloġikament attivi li huma meħtieġa għall-iżvilupp normali ta 'organiżmi ħajjin.
3. Funzjoni ta 'l-enerġija. Minbarra l-karboidrati, il-proteini jistgħu wkoll jagħtu saħħa lill-ġisem. Meta 1 g tal-peptide jiġi diżintegrat, 17.6 kJ ta 'enerġija utli jiġi rilaxxat fil-forma ta' adenosine triphosphate (ATP), li jintefaq fuq proċessi vitali.
4. Sinjal u funzjoni regolatorja. Tinvolvi l-implimentazzjoni ta 'monitoraġġ bir-reqqa tal-proċessi li għaddejjin u t-trażmissjoni ta' sinjali minn ċelloli għal tessuti, minnhom għal organi, minn dawn għal sistemi, eċċ. Eżempju tipiku huwa l-insulina, li tiffissa b'mod strett l-ammont ta 'glucose fid-demm.
5. Funzjoni tar-riċevitur. Dan jitwettaq billi tinbidel il-konformazzjoni tal-peptide minn naħa tal-membrana u tinvolvi fir-ristrutturar tat-tarf l-ieħor. Fl-istess ħin, is-sinjal u l-informazzjoni meħtieġa huma trasmessi. Ħafna drabi proteini bħal dawn huma mibnija fil-membrani ċitoplasmiċi ta 'ċelloli u jeżerċitaw kontroll strett fuq is-sustanzi kollha li jgħaddu minnha. Tinnotifika wkoll bidliet kimiċi u fiżiċi fl-ambjent.
6. Funzjoni tat-trasport tal-peptidi. Huwa mwettaq minn kanali tal-proteini u proteini tal-ġarriera. Ir-rwol tagħhom huwa ovvju - it-trasport tal-molekuli meħtieġa għal postijiet b'konċentrazzjoni baxxa minn partijiet b'livell għoli. Eżempju tipiku huwa t-trasferiment ta 'ossiġenu u dijossidu tal-karbonju għal organi u tessuti mill-proteina ta' l-emoglobina. Huma wkoll iwasslu komposti b'massa molekulari baxxa permezz tal-membrana taċ-ċellula ġewwa.
7. Funzjoni strutturali. Wieħed mill-aktar importanti ta 'dawk li jwettaq il-proteina. L-istruttura taċ-ċelloli kollha, l-organelles tagħhom hija pprovduta mill-peptidi. Huma, bħal skeletru, jiddefinixxu l-għamla u l-istruttura. Barra minn hekk, huma jsostnuh ukoll u jimmodifikawh jekk meħtieġ. Għalhekk, għat-tkabbir u l-iżvilupp, l-organiżmi ħajjin kollha jeħtieġu proteini fid-dieta. Dawn il-peptidi jinkludu elastin, tubulin, collagen, actin, keratin u oħrajn.
8. Funzjoni katalitika. Huwa mwettaq mill-enzimi. Bosta u diversi, jaċċeleraw ir-reazzjonijiet kimiċi u bijokimiċi kollha fil-ġisem. Mingħajr il-parteċipazzjoni tagħhom, it-tuffieħ tas-soltu fl-istonku jista 'jiġi diġerit biss għal jumejn, bi probabbiltà għolja li jitmermer fl-istess ħin. Taħt l-azzjoni ta 'catalase, peroxidase u enżimi oħra, dan il-proċess isir f'sagħtejn. B'mod ġenerali, huwa grazzi għal dan ir-rwol ta 'proteini li huma realizzati anabolism u catabolism, jiġifieri metaboliżmu tal-plastik u l- enerġija.

Rwol protettiv

Hemm diversi tipi ta 'theddid, li minnhom il-proteini huma ddisinjati biex jipproteġu l-ġisem.

L-ewwel, attakk kimiku ta 'reaġenti trawmatiċi, gassijiet, molekuli, sustanzi ta' firxa ta 'azzjoni differenti. Il-peptidi huma kapaċi jinteraġixxu magħhom fl-interazzjoni kimika, it-traduzzjoni f'forma ineffensiva jew sempliċement newtralizzanti.

It-tieni, it-theddida fiżika mill-feriti - jekk il-fibrinoġen tal-proteina ma jinbiddilx fil-ħin fil-fibrin fis-sit tal-ħsara, allura d-demm ma jitnaqqasx, u dan ifisser li ma jkunx hemm imblukkar. Imbagħad, għall-kuntrarju, huwa meħtieġ peptide tal-plasmin, li jista 'jxolji l-għoqda u jirrestawra l-permeabilità tal-bastiment.

It-tielet, it-theddida għall-immunità. L-istruttura u l-importanza tal-proteini li jiffurmaw difiża immuni huma estremament importanti. L-antikorpi, l-immunoglobulini, l-interferoni huma l-elementi importanti u sinifikanti tas-sistema umana u limfatika tal-bniedem. Kull partiċella barranija, molekula ta 'ħsara, parti taċ-ċellula mejta jew struttura sħiħa tgħaddi minn investigazzjoni immedjata mill-kompost peptide. Huwa għalhekk li persuna tista 'b'mod indipendenti tipproteġi ruħha minn infezzjonijiet u viruses sempliċi mingħajr medikazzjoni.

Proprjetajiet fiżiċi

L-istruttura tal-proteina taċ-ċellula hija speċifika ħafna u tiddependi fuq il-funzjoni mwettqa. Iżda l-proprjetajiet fiżiċi tal-peptidi kollha huma simili u tgħalli l-karatteristiċi li ġejjin.

1. Il-piż molekulari huwa sa 1,000,000 Daltons.
2. F'soluzzjoni milwiema, is-sistemi kollojdali huma ffurmati . Hemmhekk, l-istruttura takkwista ħlas li jista 'jvarja skont l-aċidità tal-mezz.
3. Taħt l-influwenza ta 'kundizzjonijiet ħarxa (irradjazzjoni, aċidu jew alkali, temperatura, eċċ.), Huma jistgħu jgħaddu għal livelli oħra ta' konformazzjonijiet, jiġifieri, biex jiddikarnaw. Dan il-proċess huwa 90% irriversibbli. Madankollu, hemm ukoll bidla inversa - rinaturazzjoni.

Dawn huma l-karatteristiċi prinċipali tal-karatteristiċi fiżiċi tal-peptidi.